19960528094420.0 Д30 Демиденко, З. Н. Выделение и характеристика цитозиновой ДНК-метилтрансферазы пшеницы [Text] : автореф. дис... канд. биол. наук / Демиденко З.Н.; Моск. гос. ун-т им. М.В.Ломоносова. - М. : б.и., 1995. - 21с. - 1638-000 р.
Кл.слова (ненормированные): Пшеница -- молекулярная биология -- фитогормоны -- метилирование Экземпляры всего: 1 ХР (1) Свободны: ХР (1) |
Д63 Докл.Акад.наук Беларуси [Text]. - 1996 - ; Т.40, N2).Протеиназная активность ядерных белков озимого тритикале / Гончарова Л.В., Решетников В.Н. - [S. l. : s. n.]. - С. 72-75. - Б. ц.
Кл.слова (ненормированные): белки-вещества -- зерновые культуры -- пшенично-ржаные гибриды -- тритикале озимый -- протеины -- активность -- ферменты -- протоплазма -- ядро -- аллополиплоиды -- амфидиплоиды -- гели -- проросток -- ферментация -- Беларусь Аннотация: Исследование состава трех ядерных фракций: белков нуклеоплазмы, белков матрикса и остаточных белков матрикса. Доп.точки доступа: Решетников, В.Н. Свободных экз. нет |
М 64 Мировая практика получения рекомбинантного человеческого лактоферрина (обзор) [] / И. С. Агиевич [и др.]> // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, ГНПО "Химический синтез и биотехнологии", Институт микробиологии, Белорусский республиканский фонд фундаментальных исследований, Белорусское общественное объединение микробиологов. - Минск : Беларуская навука, 2017. - Т. 9. - С. 9-30 : ил. - Библиогр. в конце ст.
Кл.слова (ненормированные): ТРАНСФЕРРИНЫ -- ФАКТОРЫ ИММУНИТЕТА -- ЛАКТОФЕРРИН -- МОЛОКО -- БЕЛКИ МОЛОКА -- ЖИВОТНЫЕ БЕЛКИ -- ГЛИКОПРОТЕИНЫ -- ИММУНОГЛОБУЛИНЫ -- ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- ПОЛУЧЕНИЕ -- ЭКСТРАКЦИЯ -- РЕКОМБИНАЦИЯ -- ВНУТРИГЕННЫЕ РЕКОМБИНАЦИИ -- ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ -- ГМО -- ТРАНСГЕННЫЕ ЖИВОТНЫЕ -- МЕЛКИЙ РОГАТЫЙ СКОТ -- КОЗЫ -- ТРАНСГЕННЫЕ РАСТЕНИЯ -- С-Х КУЛЬТУРЫ -- СОРТА -- ТРАНСГЕННЫЕ СОРТА -- ГРИБЫ -- ЭКСПРЕССИЯ ГЕНОВ -- СТРАНЫ МИРА Аннотация: В статье приведены сведения о способах получения рекомбинантного человеческого лактоферрина (рчЛФ), проявляющего антибактериальные, иммуномодулирующие и другие свойства, с помощью различных экспрессионных систем. Дана краткая история его исследования и применения, описаны способы генетической модификации мицелиальных грибов, картофеля, риса и других растений; мышей, коров, коз и других животных с целью получения рчЛФ. Обобщена информация о достигнутых уровнях экспрессии рчЛФ, его формах и их отличиях от нативной формы. Даны сведения о мировом коммерческом производстве рчЛФ, его промышленных источниках: Aspergillus awamori, трансгенный рис, трансгенные коровы. Особое внимание уделено трансгенным козам как перспективному способу производства рчЛФ. Приведена сводная информация о продуцентах рчЛФ и дана их характеристика. Доп.точки доступа: Агиевич, И. С.; Костеневич, А. А.; Фальковская, У. В.; Бирюков, Р. Н.; Национальная академия наук Беларуси; ГНПО "Химический синтез и биотехнологии"; Институт микробиологии; Белорусское общественное объединение микробиологов Имеются экземпляры в отделах: всего 2 : ОКД/57 (1), ХР (1) Свободны: ОКД/57 (1), ХР (1) |
К 65 Конструирование рекомбинантного штамма Escherichia coli - продуцента гомологичной глюкокиназы [] / И. В. Бельская [и др.]> // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, ГНПО "Химический синтез и биотехнологии", Институт микробиологии, Белорусский республиканский фонд фундаментальных исследований, Белорусское общественное объединение микробиологов. - Минск : Беларуская навука, 2017. - Т. 9. - С. 36-45 : рис. - Библиогр. в конце ст.
Кл.слова (ненормированные): ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ -- БИОТЕХНОЛОГИЯ -- РЕКОМБИНАЦИЯ -- ВНУТРИГЕННЫЕ РЕКОМБИНАЦИИ -- БАКТЕРИИ -- ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ -- ТАКСОНЫ -- ШТАММЫ -- ОРГАНИЗМЫ -- ПРОДУЦЕНТЫ -- глюкокиназа -- ФЕРМЕНТЫ -- БЕЛКИ -- БЕЛКИ МИКРООРГАНИЗМОВ -- ПРОДУКТЫ МИКРОБИОЛОГИЧЕСКОГО СИНТЕЗА -- БЕЛКИ БАКТЕРИЙ -- КАРБОНОВЫЕ КИСЛОТЫ -- АМИНОКИСЛОТЫ -- ГЕНЫ -- МОЛЕКУЛЯРНО-ГЕНЕТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- КЛОНИРОВАНИЕ ДНК -- PCR -- АНАЛИТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- ХРОМАТОГРАФИЯ -- каталитическая активность Аннотация: Сконструирован рекомбинантный штамм Escherichia coli-glk - продуцент гомологичной глюкокиназы, содержащей октагистидиновый олигопептид на С-конце молекулы фермента. Такая первичная структура белка позволяет выделять его из клеточного лизата в одну стадию с использованием металлоаффинной хроматографии на смоле Ni-NTA. Продуцирующая способность штамма в отношении глюкокиназы составляет 93,3 мг/л культуральной жидкости. Доп.точки доступа: Бельская, И. В.; Рымко, А. Н.; Казловский, И. С.; Фальковская, У. В.; Квач, С. В.; Зинченко, А. И.; Национальная академия наук Беларуси; ГНПО "Химический синтез и биотехнологии"; Институт микробиологии; Белорусское общественное объединение микробиологов Имеются экземпляры в отделах: всего 2 : ОКД/57 (1), ХР (1) Свободны: ОКД/57 (1), ХР (1) |
А 72 Антимикробные и антиоксидантные свойства апо-формы рекомбинантного человеческого лактоферрина, выделенного из молока коз-продуцентов [] / Р. Н. Бирюков [и др.]> // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, ГНПО "Химический синтез и биотехнологии", Институт микробиологии, Белорусский республиканский фонд фундаментальных исследований, Белорусское общественное объединение микробиологов. - Минск : Беларуская навука, 2017. - Т. 9. - С. 305-317 : рис. - Библиогр. в конце ст.
Кл.слова (ненормированные): ТРАНСФЕРРИНЫ -- ФАКТОРЫ ИММУНИТЕТА -- ЛАКТОФЕРРИН -- МОЛОКО -- БЕЛКИ МОЛОКА -- ЖИВОТНЫЕ БЕЛКИ -- ГЛИКОПРОТЕИНЫ -- ИММУНОГЛОБУЛИНЫ -- ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- ЭКСТРАКЦИЯ -- ПОЛУЧЕНИЕ -- РЕКОМБИНАЦИЯ -- ВНУТРИГЕННЫЕ РЕКОМБИНАЦИИ -- ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ -- ГМО -- ТРАНСГЕННЫЕ ЖИВОТНЫЕ -- МЕЛКИЙ РОГАТЫЙ СКОТ -- КОЗЫ -- БАКТЕРИИ -- ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ -- ШТАММЫ -- ТАКСОНЫ -- ИЗОЛЯТЫ -- БИОТЕХНОЛОГИЯ -- ИНГИБИТОРЫ -- ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА -- АНТИОКСИДАНТНАЯ АКТИВНОСТЬ -- БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА -- АНТИМИКРОБНЫЕ СВОЙСТВА Аннотация: Представлена методика выделения рекомбинантного человеческого лактоферрина и получения его апо-формы. Установлена минимальная ингибирующая концентрация апо-формы белка в отношении штаммов Escherichia сoli. Показана антиоксидантная активность апо-формы лактоферрина в модельной системе восстановления радикал-катиона ABTS+. Доп.точки доступа: Бирюков, Р. Н.; Костеневич, А. А.; Капустин, М. А.; Фальковская, У. В.; Чубарова, А. С.; Губчик, К. А.; Национальная академия наук Беларуси; ГНПО "Химический синтез и биотехнологии"; Институт микробиологии; Белорусское общественное объединение микробиологов Имеются экземпляры в отделах: всего 2 : ОКД/57 (1), ХР (1) Свободны: ОКД/57 (1), ХР (1) |
О-93 Оценка диагностического потенциала субстанции рекомбинантного белка капсида ЦВС-2 в качестве компонента ИФА [] / К. В. Кудин [и др.]> // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, ГНПО "Химический синтез и биотехнологии", Институт микробиологии, Белорусский республиканский фонд фундаментальных исследований, Белорусское общественное объединение микробиологов. - Минск : Беларуская навука, 2018. - Т. 10. - С. 172-183. - Библиогр. в конце ст.
Кл.слова (ненормированные): СВИНОВОДСТВО -- ЖИВОТНОВОДСТВО -- С-Х ЖИВОТНЫЕ -- СВИНЬИ -- ИНФЕКЦИОННЫЕ БОЛЕЗНИ ЖИВОТНЫХ -- ВИРУСНЫЕ БОЛЕЗНИ ЖИВОТНЫХ -- ВИРУСЫ ЖИВОТНЫХ -- ВОЗБУДИТЕЛИ -- ОРГАНИЗМЫ -- ESCHERICHIA COLI -- ESCHERICHIA -- ЦИРКОВИРУСЫ -- КИШЕЧНАЯ ПАЛОЧКА -- CIRCOVIRUS -- ЦИРКОВИРУС СВИНЕЙ 2 -- капсиды вирусов -- ДИАГНОСТИКА -- ИММУНОДИАГНОСТИКА -- ИММУНОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- ИММУНОФЕРМЕНТНЫЕ МЕТОДЫ -- АФФИННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ -- ХРОМАТОГРАФИЯ -- РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ -- БЕЛКИ -- ФАКТОРЫ ИММУНИТЕТА -- ВАКЦИНАЦИЯ -- АНТИГЕНЫ -- АНТИТЕЛА -- ИММУНОГЛОБУЛИНЫ -- СЫВОРОТКА (БИОПРЕПАРАТ) -- АНТИСЫВОРОТКА -- АНАЛИТИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- ТИТРОВАНИЕ Аннотация: Сочетание методов металл-аффиной хроматографии и гель-фильтрации позволило эффективно очистить рекомбинантный белок капсида ЦВС-2 из гомогената культуры продуцента Escherichia coli. Степень чистоты объединенных фракций белка составила более 95% при концентрации 0,26 мг/мл. Совокупный выход рекомбинантного белка капсида при использованном подходе около 31%. Очищенный антиген ЦВС-2 использовали в качестве основы иммуноферментного анализа для определения титра сывороток поросят различного возраста и сравнения некоторых ключевых параметров разработанного метода анализа с контрольным. В качестве контроля при проведении исследований сывороток использовали коммерческий набор ИФА, аналогичный по принципу разработанному анализу. Использованный метод позволил выявить достоверно значимые изменения титра специфических антител к ЦВС-2 в сыворотках поросят в результате вакцинации. При сопоставлении результатов исследования сывороток, полученных опытным и контрольными методами ИФА, ранговый коэффициент корреляции Спирмена составил 0,79 (p≺0,1). Доп.точки доступа: Кудин, К. В.; Потапович, М. И.; Кудина, И. В.; Прокулевич, В. А.; Национальная академия наук Беларуси; ГНПО "Химический синтез и биотехнологии"; Институт микробиологии; Белорусское общественное объединение микробиологов Имеются экземпляры в отделах: всего 3 : ОКД/57 (1), ХР (2) Свободны: ОКД/57 (1), ХР (2) |
У 75 Условия выделения рекомбинантного бычьего альфа-интерферона из телец включения E. coli [] / А. В. Жидецкий [и др.]> // Весцi Нацыянальнай акадэмii навук Беларусi. Серыя бiялагiчных навук = Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия биологических наук = Proceedings of the National Academy of Sciences of Belarus. Biological series. - 2019. - Том 64, № 1. - С. 7-17 : рис. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0002-3558
Кл.слова (ненормированные): ренатурация -- тельца включения -- БЕЛКИ -- РЕКОМБИНАНТНЫЕ БЕЛКИ -- ЖИВОТНЫЕ БЕЛКИ -- ИНТЕРФЕРОНЫ -- ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- ВЫДЕЛЕНИЕ (ПРОЦЕСС) -- ФИЗИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- АГРЕГАЦИЯ -- ХИМИЧЕСКИЕ РЕАКЦИИ -- ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКА -- ESCHERICHIA -- ESCHERICHIA COLI -- КИШЕЧНАЯ ПАЛОЧКА -- АНТИМИКРОБНЫЕ СВОЙСТВА -- АНТИВИРУСНАЯ АКТИВНОСТЬ -- ПРОТИВОВИРУСНЫЕ СРЕДСТВА Аннотация: Эффективность рекомбинантного бычьего альфа-интерферона (rblFN-a), как и других белков данной группы, обусловлена тем, что при проведении антивирусной терапии он стимулирует и модулирует противовирусную активность ряда клеток-мишеней в ответ на вирусную атаку. Данное исследование посвящено определению оптимальных условий выделения, очистки и рефолдинга методом разведения rblFN-α из телец включения (ТВ) Е. coli. Основными методами являлись спектрофотометрические, электрофоретические, хроматографические и рефолдинг методом разведения. Двухстадийная отмывка ТВ растворами на основе 50 ммоль/л Трис, 50 ммоль/л NaCl и 3,5 моль/л мочевины и их последующая солюбилизация в растворе с 50 ммоль/л Трис-НСl, рН 9,0, 8 моль/л мочевины и 20 ммоль/л β-меркаптоэтанола позволили получить целевой белок в мономерной форме с чистотой 53,18 ± 9,3 %. Применение тандемной ионообменной хроматографии на последовательно соединенных колонках с DE 52 целлюлозой и toyopearl DEAE-650 М дало возможность получить целевой rblFN-α с чистотой 80,7 ± 8,6 %. В результате скрининга основных характеристик определен следующий состав рефолдинга буфера для проведения ренатурации рекомбинантного rblFN-α: 10 ммоль/л NaPB, pH 7,4, 0,4 моль/л сахароза, 1 ммоль/л ЭДТА, 1 ммоль/л L-Цис, 0,1 ммоль/л L-цистина, 0,05 % Kolliphor EL. Ha конечном этапе сбора целевого белка с помощью данной системы выход мономерной формы rblFN-a составил 20,44 ± 1,1 %, чистота - 98,43 %, активность - (5 ± 3,6)х10 в 6 степени МЕ/мг. Доп.точки доступа: Жидецкий, А. В.; Потапович, М. И.; Кудина, И. В.; Прокулевич, В. А.; Шолух, М. В. Имеются экземпляры в отделах: всего 1 : ХР (1) Свободны: ХР (1) |