На сайт БелСХБ Упрощенный режим Описание
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Электронный каталог БелСХБ- результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
 Найдено в других БД:Аграрные издания НАН Беларуси (1)
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>K=СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ<.>)
Общее количество найденных документов : 5
Показаны документы с 1 по 5
1.


    Кухтын, Н. Д.
    Влияние трипсина на микробные биопленки, сформированные бактериями, выделенные с доильного оборудования и молока сырого [] / Н. Д. Кухтын, Ю. Б. Перкий, Н. В. Крушельницкая // Основные направления развития ветеринарной науки : международная научно-практическая конференция, 24-25 октября 2013 года : 90-летию РУП "Институт экспериментальной ветеринарии им. С. Н. Вышелесского" / Национальная академия наук Беларуси, Республиканское унитарное предприятие "Институт экспериментальной ветеринарии имени С. Н. Вышелесского". - Минск, 2013. - С. 106-110 : табл. - Библиогр. в конце ст.
УДК

Кл.слова (ненормированные):
СЫРОЕ МОЛОКО -- ДОИЛЬНЫЕ УСТАНОВКИ -- ДОИЛЬНАЯ ТЕХНИКА -- СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ -- КАЧЕСТВО С-Х ПРОДУКЦИИ -- КАЧЕСТВО -- КОККИ -- БАКТЕРИИ -- ENTEROCOCCACEAE -- FIRMICUTES -- MICROCOCCACEAE -- УКРАИНА -- СНГ


Доп.точки доступа:
Перкий, Ю. Б.; Крушельницкая, Н. В.

Имеются экземпляры в отделах: всего 1 : ХР (1)
Свободны: ХР (1)

Найти похожие

2.
610949

    Гунькова, П. И.
    Биотехнологические свойства белков молока [] / П. И. Гунькова, К. К. Горбатова ; рец. В. Г. Скопичев. - Санкт-Петербург : Гиорд, 2015. - 215 с. : граф., рис., табл. - Библиогр.: с. 208-215. - ISBN 978-5-98879-183-6 : 292800 р.
    Содержание:
ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БЕЛКОВ МОЛОКА . - С .8
Биологическая ценность . - С .8-14
Современная номенклатура . - С .14
Аллергия на белки молока . - С .14-17
КАЗЕИН. СВОЙСТВА И СТРУКТУРА . - С .18
Свойства казеина . - С .18-43
Структура казеина . - С .43-49
СЫВОРОТОЧНЫЕ БЕЛКИ . - С .50-51
β-Лактоглобулин . - С .52-54
α-Актальбумин . - С .54-56
Альбумин сыворотки крови . - С .56-59
Иммуноглобулины и лейкоциты . - С .59-64
Лактоферрин . - С .65-68
РОЛЬ БЕЛКОВ В ПОСТРОЕНИИ ОБОЛОЧЕК ЖИРОВЫХ ШАРИКОВ . - С .69-70
Секреция, транспорт и экструзия жировых глобул . - С .70-77
Характеристика основных белков ОЖШ . - С .77-85
Характеристика ферментов, связанных с ОЖШ . - С .85-86
Структурная (молекулярная) организация оболочки жировых шариков . - С .87-95
Биотехнологические и физиологические свойства оболочек жировых шариков . - С .96-103
Изменение состава и структуры ОЖШ при хранении и технологической обработке молока . - С .103-111
БИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ПЕПТИДЫ (ИЛИ ГИДРОЛИЗАТЫ) БЕЛКОВ МОЛОКА . - С .112
Характеристика основных пептидов молока . - С .112-114
Образование биологически активных пептидов и их физиологическое действие . - С .114
Характеристика отдельных групп пептидов . - С .114-120
СЕМЕЙСТВО СЕРИНОВЫХ ПРОТЕАЗ (ПЛАЗМИН) . - С .121-122
Что мы знаем о плазмине молока? . - С .122-124
Влияние плазмина на секрецию молока, органолептические, технологические и физиологические свойства молока и получаемых из него продуктов . - С .125-126
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ БЕЛКОВ ПРИ ХРАНЕНИИ И ОБРАБОТКЕ МОЛОКА . - С .127
ИЗМЕНЕНИЕ БЕЛКОВ ПРИ ОХЛАЖДЕНИИ И ХРАНЕНИИ МОЛОКА . - С .127
Изменение структуры и свойств казеина . - С .127-131
Изменение технологических свойств молока . - С .131-135
ВЛИЯНИЕ ТЕПЛОВОЙ ОБРАБОТКИ НА БЕЛКИ МОЛОКА . - С .135-136
Изменение структуры и свойств белков при пастеризации, УВТ-обработке и стерилизации молока . - С .136-164
Изменение структуры и свойств белков при сгущении и сушке молока . - С .165-169
Термоустойчивость белков . - С .169-179
Механизм и кинетика тепловой коагуляции . - С .179-183
Влияние различных температур на технологические свойства молока . - С .183-186
Влияние тепловой обработки на биологическую ценность белков молока . - С .186-190
ИЗМЕНЕНИЕ СТРУКТУРЫ И СВОЙСТВ БЕЛКОВ ПРИ ГОМОГЕНИЗАЦИИ . - С .190-191
Влияние давления на структуру и агрегативную устойчивость белков . - С .191-196
Термоустойчивость гомогенизированных молочных эмульсий . - С .196-199
ИЗМЕНЕНИЕ СТРУКТУРЫ И СВОЙСТВ БЕЛКОВ ПРИ ОБРАБОТКЕ МОЛОКА ПУТЕМ УЛЬТРАФИЛЬТРАЦИИ И БЕЗМЕМБРАННОГО ОСМОСА . - С .199
Влияние ультрафильтрационной обработки . - С .199-205
Переработка на основе безмембранного осмоса . - С .205-207
УДК

Кл.слова (ненормированные):
КАЗЕИН -- БЕЛКИ МОЛОКА -- ЛАКТАЛЬБУМИН -- АЛЬБУМИНЫ -- ЛАКТОГЛОБУЛИНЫ -- ГЛОБУЛИНЫ -- АЛЬБУМИНЫ -- БЕЛКИ -- ИММУНОГЛОБУЛИНЫ -- ГЛИКОПРОТЕИНЫ -- ЛАКТОФЕРРИН -- ТРАНСФЕРРИНЫ -- МОЛОЧНЫЙ ЖИР -- ЖИВОТНЫЕ ЖИРЫ -- ПЕПТИДЫ -- ПЛАЗМИН -- СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ -- ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- РОССИЯ -- СТРАНЫ МИРА
Аннотация: В монографии рассмотрены свойства, структура и номенклатура белков молока, представлены биологическая ценность, биотехнологические свойства данных белков, их влияние на выход и качество молочных продуктов, подробно описаны роль белков в построении оболочек жировых шариков, свойства пептидов и плазмина, показана биотрансформация белков при хранении и обработке молока, предложены методы контроля некоторых свойств белков молока.


Доп.точки доступа:
Горбатова, К. К.; Скопичев, В. Г. \рец.\
Экземпляры всего: 1
ОКД/637.1/610949 (1)
Свободны: ОКД/637.1/610949 (1)
Найти похожие

3.
577.122.2
Х 20


   
    Характеристика пептидного комплекса, полученного при гидролизе рекомбинантного человеческого лактоферрина трипсином [] / У. В. Фальковская [и др.] // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, ГНПО "Химический синтез и биотехнологии", Институт микробиологии, Белорусский республиканский фонд фундаментальных исследований, Белорусское общественное объединение микробиологов. - Минск : Беларуская навука, 2018. - Т. 10. - С. 391-402. - Библиогр. в конце ст.
УДК

Кл.слова (ненормированные):
ПЕПТИДЫ -- БИОТЕХНОЛОГИЯ -- ГЕННАЯ ИНЖЕНЕРИЯ -- ГИДРОЛИЗ -- ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ -- ЛАКТОФЕРРИН -- ТРАНСФЕРРИНЫ -- ТРИПСИН -- СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ -- ПРОТЕОЛИЗ -- ЛИЗИС -- БЕЛКИ -- человеческий лактоферрин -- КОЗЬЕ МОЛОКО -- МОЛОКО -- АНТИБАКТЕРИАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ -- АНТИМИКРОБНЫЕ СВОЙСТВА -- АНТИВИРУСНАЯ АКТИВНОСТЬ -- ХАРАКТЕРИСТИКИ -- ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА -- СВОЙСТВА -- ИССЛЕДОВАНИЯ -- БЕЛАРУСЬ -- СНГ
Аннотация: Подобраны оптимальные физико-химические параметры ферментативного гидролиза рекомбинантного человеческого лактоферрина (рчЛФ) трипсином. С использованием метода ВЭЖХ охарактеризован пептидный профиль, образующийся в результате протеолиза. Изучено влияние полученного низкомолекулярного пептидного комплекса на широкий спектр микроорганизмов.


Доп.точки доступа:
Фальковская, У. В.; Бирюков, Р. Н.; Капустин, М. А.; Костеневич, А. А.; Губчик, К. А.; Национальная академия наук Беларуси; ГНПО "Химический синтез и биотехнологии"; Институт микробиологии; Белорусское общественное объединение микробиологов

Имеются экземпляры в отделах: всего 3 : ОКД/57 (1), ХР (2)
Свободны: ОКД/57 (1), ХР (2)

Найти похожие

4.
612.664.14
П 53


   
    Получение и антимикробная активность пептидов казеинов молока сельскохозяйственных животных [] / Р. Н. Бирюков [и др.] // Микробные биотехнологии: фундаментальные и прикладные аспекты : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, ГНПО "Химический синтез и биотехнологии", Институт микробиологии, Белорусский республиканский фонд фундаментальных исследований, Белорусское общественное объединение микробиологов. - Минск : Беларуская навука, 2019. - Т. 11. - С. 371-385 : ил. - Библиогр. в конце ст.
УДК

Кл.слова (ненормированные):
МОЛОКО -- КОЗЬЕ МОЛОКО -- КОРОВЬЕ МОЛОКО -- КАЗЕИН -- БЕЛКИ МОЛОКА -- ОЧИСТКА -- ТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- ПЕПТИДЫ -- БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА -- АНТИМИКРОБНЫЕ СВОЙСТВА -- АНТИФУНГАЛЬНАЯ АКТИВНОСТЬ -- ФУНГИЦИДНАЯ АКТИВНОСТЬ -- ОЦЕНКА -- СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ -- ТРИПСИН -- ХИМИЧЕСКИЕ АГЕНТЫ -- КОНСЕРВАНТЫ -- ПИЩЕВАЯ ПРОМЫШЛЕННОСТЬ -- ПРОМЫШЛЕННОСТЬ
Аннотация: Представлен способ очистки казеинов от фракции сывороточных белков. Проведены исследования по получению пептидов путем ферментативного гидролиза казеинов козьего и коровьего молока. Подобраны оптимальные физико-химические параметры протеолиза казеинов. Изучено влияние полученных пептидов на рост и развитие 46 бактериальных и 39 грибных штаммов. Полученные данные свидетельствуют о возможности применения пептидов казеинов в качестве консервантов и продуктов функционального назначения.


Доп.точки доступа:
Бирюков, Р. Н.; Губчик, К. А.; Костеневич, А. А.; Агиевич, И. С.; Капустин, М. А.; Национальная академия наук Беларуси; ГНПО "Химический синтез и биотехнологии"; Институт микробиологии; Белорусское общественное объединение микробиологов

Имеются экземпляры в отделах: всего 2 : ОКД/57 (1), ХР (1)
Свободны: ОКД/57 (1), ХР (1)

Найти похожие

5.
637.136.5
Ш 38


    Шегидевич, Е. Д.
    Гидролиз молочного сырья протеолитическими ферментами для выделения отдельных белковых фракций / Е. Д. Шегидевич // Актуальные вопросы переработки мясного и молочного сырья = Topical issues of processing of meat and milk raw materials : сборник научных трудов / Национальная академия наук Беларуси, Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по продовольствию, РУП "Институт мясо-молочной промышленности". - Минск, 2022. - Вып. 16: сборник научных трудов 2021. - С. 68-73 : рис. - Библиогр. в конце ст.
УДК

Кл.слова (ненормированные):
СЫВОРОТКА МОЛОКА -- МОЛОКО -- МОЛОЧНОЕ СЫРЬЕ -- ЖИВОТНОЕ СЫРЬЕ -- БЕЛКИ МОЛОКА -- ЖИВОТНЫЕ БЕЛКИ -- ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ ГИДРОЛИЗ -- ГИДРОЛИЗ -- ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ -- ФЕРМЕНТЫ -- ПЕПСИН -- ПРОТЕИНАЗЫ -- ТРИПСИН -- ХИМОТРИПСИН -- СЕРИНОВЫЕ ПРОТЕИНАЗЫ -- ТЕХНОЛОГИИ -- ИССЛЕДОВАНИЯ -- БЕЛАРУСЬ -- СТРАНЫ МИРА -- 23-05
Аннотация: Представлены результаты исследований по подбору ферментных препаратов для выделения отдельных видов молочных белков путем селективного гидролиза. Определены механизмы действия на восстановленный концентрат сывороточный белковый следующих протеолитических ферментов: химотрипсина, трипсина и пепсина. Установлено, что для селективного выделения α-лактальбумина целесообразно использование химотрипсина при активной кислотности 8,5 ед. рН и температуре 25 "С, а для выделения β-лактоглобулина - пепсина при 40 активной кислотности 2,0 ед. рН и температуре 40 °С.


Доп.точки доступа:
Научно-производственное республиканское дочернее унитарное предприятие "Институт мясо-молочной промышленности" Республиканского унитарного предприятия "Научно-практический центр Национальной академии наук Беларуси по продовольствию"; РУП "Институт мясо-молочной промышленности"

Имеются экземпляры в отделах: всего 3 : ОКД/637 (1), ХР (2)
Свободны: ОКД/637 (1), ХР (2)

Найти похожие

 
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)
Журналы и
газеты
Научное издание
ACTA HORTICULTURAE
Рейтинг@Mail.ru Научное издание
UNASYLVA
Персональные страницы
ученых-аграриев Беларуси